Le complexe enzyme-substratInfluence de la concentration en substrat
l'activité enzymatique s'évalue en mesurant la vitesse de réaction, c'est-à-dire la quantité de produit qui apparaît au cours de la réaction
quand on augmente la quantité de substrat (sans changer la concentration en enzymes), la vitesse augmente et atteint à partir d'une certaine valeur de concentration une valeur maximale
la courbe valide l'hypothèse que l'enzyme se lie de manière complémentaire avc son substrat
E + S -> cplx E/S -> E + P
chaque molécule d'enzyme se combine à une molécule de substrat; ce complexe se dissocie dès que la réction a eu lieu; le produit est alors libéré
la vtesse maximale est atteinte quand toutes les molécules d'enzymes sont complexées au substrat: il y a saturation
La spécificité des enzymesles modifications de la structure spaciale des enzymes modifie leur activité -> l'activité dépend de la structure spatiale
l'endroit où le substrat de fixe à l'enzyme est le site actif
le site actif (quelques aa) a une forme complémentaire de celle du substrat, ce qui permet les intéractions enzyme-substrat
le site actif a deux parties:
_le site de reconnaisance (fixation du substrat)
_le site catalytique (responsable de l'action)
->double spécificité (de substrat et d'action)